生物化學考前奪分要點23條

1.等電點（pI點）：在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點。pH＜pI 陽離子氨基酸帶凈負電荷，在電場中將向正極移動；pH=pI氨基酸的兼性離子；pH＞pI 陰離子氨基酸帶凈正電荷，在電場中將向負極移動。

2.含共軛雙鍵的氨基酸（色氨酸、酪氨酸）具有紫外吸收性質；氨基酸與茚三酮反應生成藍紫色化合物。

3.蛋白質的一級結構指在蛋白質分子中，從N-端至C-端的氨基酸排列順序，即蛋白質分子中氨基酸的排列順序，主要化學鍵是肽鍵。

4.蛋白質的二級結構指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。局部肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，包括：α螺旋、β折疊、β轉角和無規(guī)卷曲。

5.蛋白質的三級結構指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。

6.蛋白質的四級結構指蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。氫鍵和離子鍵為各亞基間的主要結合力。

7.α-螺旋：多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，順時鐘走向，即右手螺旋，每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈，螺距為0.54nm。α-螺旋的每個肽鍵的Ｎ-Ｈ和第四個肽鍵的羧基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平形。

8.蛋白質變性：在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結構的改變。變性后，其溶解度降低，粘度增加，結晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。

9.核酸的基本組成單位是核苷酸。

10.DNA堿基組成規(guī)律：A=T；C≡G。

11.DNA的反向平行，右手螺旋的雙鏈結構，脫氧核糖和磷酸基團組成親水性骨架，位于雙鏈的外側，而疏水的堿基位于內側，螺旋直徑為2nm，螺距為3.54nm。

以基因的形式傳遞遺傳信息，并作為基因復制和轉錄的模板，是遺傳的物質基礎和生命活動的信息基礎。

12.增色效應：DNA變性后，在260nm波長處的光吸收增強。DNA分子內50%的雙螺旋結構被破壞時的溫度稱為溶解溫度，用Tm表示。DNA分子的Tm值大小與其DNA長短以及堿基中的G＋C含量相關，G＋C比例越高，Tm值越高：離子強度越高，Tm值越高。

13.核酸的紫外線吸收：260nm波長處有最大紫外線吸收。

14.RNA分類：mRNA（模板-密碼子）、tRNA（運載體-反密碼子）、rRNA（核糖體-場所）。

15.hnRNA為mRNA的初級產物，經過剪接切除內含子，拼接外顯子，成為成熟的mRNA并移位到細胞質。成熟mRNA由編碼區(qū)和非編碼區(qū)構成。真核生物mRNA有3'-末端：多聚A尾結構及5'-末端：帽結構（7-甲基鳥嘌呤及三磷酸鳥苷）。

16.tRNA分子中含有稀有堿基。呈三葉草形，有DHU環(huán)、TψC環(huán)，三級結構呈倒“L”形。

17.酶的化學本質是蛋白質。

18.與蛋白質共價結合的輔酶稱為輔基。

19.酶分子中必需基團在空間位置上相對集中所形成的特定空間結構區(qū)域，是酶發(fā)揮催化作用的關鍵部位，稱為酶的活性中心。

20.酶只能使反應加速達到平衡點，而不能改變平衡點。

21.米氏常數(shù)Km值等于酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度；Km值愈小，酶與底物的親和力愈大；Km值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結構、酶所催化的底物和反應環(huán)境如溫度、PH、離子強度有關，與酶的濃度無關；Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶濃度呈正比。

22.競爭性抑制劑：Vmax不變，Km值增大；非競爭性抑制劑：Vmax降低，Km值不變；反競爭性抑制劑：Vmax、Km均降低。

23.經過一次三羧酸循環(huán)，①消耗一分子乙酰CoA，②經四次脫氫，二次脫羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH₂，3分子NADH＋H^＋，2分子CO₂，1分子GTP，（一共生成10個ATP）無H₂O生成。③不可逆步驟（第1、3、4個步驟）其關鍵酶有：檸檬酸合酶、α-酮戊二酸脫氫酶、異檸檬酸脫氫酶④整個循環(huán)反應為不可逆反應。

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